Duration
20h Th, 10h Pr
Number of credits
| Master in biology of organisms and ecology, research focus | 3 crédits |
Lecturer
Coordinator
Language(s) of instruction
French language
Organisation and examination
Teaching in the second semester
Schedule
Units courses prerequisite and corequisite
Prerequisite or corequisite units are presented within each program
Learning unit contents
Partim I - Chimie des Macromolécules
Chapitre 1. Propriétés et modifications chimiques des acides aminés
1.1 Modifications chimiques des chaînes latérales des acides aminés - Application biotechnologique
1.2 Modifications post-traductionnelles des acides aminés (pont disulfure, lipidation, acétylation, phosphorylation, glycosylation, hydroxylation, ubiquination, )
Chapitre 2. Introduction aux propriétés optiques des acides aminés (Absorbance, Fluorescence intrinsèque)
2.1 Absorbance et Fluorescence intrinsèque
2.2 Méthode de FRET
Chapitre 3. Technique d'électrophorèse des protéines
3.1 Principe de la méthode de séparation de biomolécules par électrophorèse
3.2 Electrophorèse sur gel d'agarose
3.3 Electrophorèse sur gel de polyacrylamide en condition native ou dénaturante (gel continu et discontinu)
3.4 Electrophoère capillaire. Principes
3.5 Isoélectrofocalisation
3.6 Electrophorèse bidimensionnelle
Chapitre 4. Introduction aux techniques de purification des protéines
4.1. Technique dosage des protéines (dosage enzymatique, ELISA et dosage de la concentration totale en protéine)
4.2 Tamis moléculaire
4.3 Echangeurs d'ions
4.4 Chromatographie par Interaction Hydrophobe et chromatographie sur phase réverse
4.5 Chromatographie d'affinité
Partim II - Spectrométrie de Masse
Chapitre 1. Base physique de la MS
Chapitre 2. Mesure d'une masse exacte d'une molécule biologique + méthodes de fragmentation
Chapitre 3. Application de la MS pour l'identification de modification post-traductionnelle (pont disulfure, phosphorylation, glycosylation).
Learning outcomes of the learning unit
L'objectif de ce cours est d'acquérir les principes fondamentaux qui sont à la base des propriétés des protéines, tant du point de vue de leurs fonctions que de celui de la biologie structurale. Il donnera une vision des caractéristiques générales des protéines qui sous-tendent la grande diversité des fonctions et de leurs interactions observées dans la nature.
Prerequisite knowledge and skills
Notions of general biochemistry
Notions of general and organic chemistry
Notions of physics
Planned learning activities and teaching methods
Les travaux partiques sont organisés comme suit :
Les étudiants sont répartis par groupe de deux. Chaque groupe est alors supervisé par des doctorants ayant débuté leurs travaux depuis au moins deux ans ou par des chercheurs seniors. Les étudiants sont donc intégrés dans différents laboratoires d'acceuil. Les domaines abordés sont: une technique chromatographique de purifiction d'une protéine et l'électrophorèse sur gel de polyacrylamide.
Mode of delivery (face to face, distance learning, hybrid learning)
Face-to-face course
Additional information:
Il s'agit de cours 10 séances de deux heures de cours en présentiel . Les travaus pratiques sont organisés durant quatre journées complètes au second quadrimestre.
Course materials and recommended or required readings
Les présentations ppt du cours sont accessibles aux étudiants sur le site ecampus.
Exam(s) in session
Any session
- In-person
written exam ( multiple-choice questionnaire, open-ended questions )
Additional information:
Examen écrit. Il est important de noter que pour obtenir une note globale supérieure à 7/20, l'étudiant ne peut pas obtenir une note inférieure ou égale à 7/20 pour d'une part le partim Chimie des Macromolécules et d'autre part pour le partim dédié à la spectrométrie de masse. Néanmoins, des dispenses partielles peuvent être obtenues.
Work placement(s)
Organisational remarks and main changes to the course
Contacts
Prof Galleni Moreno - courriel: mgalleni@uliege.be - tel 04/3663549
Prof Quinton Loïc - courriel: Loic.quinton@uliege.be - tel 04/3663679