Durée
40h Th
Nombre de crédits
| Bachelier en sciences biologiques | 4 crédits |
Enseignant
Coordinateur(s)
Langue(s) de l'unité d'enseignement
Langue française
Organisation et évaluation
Enseignement au premier quadrimestre, examen en janvier
Horaire
Unités d'enseignement prérequises et corequises
Les unités prérequises ou corequises sont présentées au sein de chaque programme
Contenus de l'unité d'enseignement
Partim I - Chimie des Macromolécules
Chapitre 1. Propriétés et modifications chimiques des acides aminés
1.1 Hydrophobicité des acides aminés
1.2 Modifications chimiques des chaînes latérales des acides aminés - Application biotechnologique
1.3 Modifications post-traductionnelles des acides aminés (pont disulfure, lipidation, acétylation, phosphorylation, glycosylation, hydroxylation, ubiquination, )
Chapitre 2. Introduction aux propriétés optiques des acides aminés (Absorbance, Fluorescence intrinsèque)
2.1 Absorbance et Fluorescence intrinsèque
2.2 Méthode de FRET
Chapitre 3. Analyse de la compostion en acide amine d'une chaîne polypeptidique
3.1 Méthode de dosage des acides aminés
Chapitre 4. Fragmentaion de la chaîne polypeptidique par protéolyse et méthode chimique
4.1 Utilisation de protéase à spectre d'action spécifique et non spécifique
4.2 Méthode chimique de fragmentation de la chaîne polypeptidique
4.3 Méthode de séquençage chimique de la chaîne polypeptidique
Chapitre 5. Strucure secondaire et tertiaire des protéines
5.1 Rappel des caractéristiques des éléments de structure secondaire et tertiaire des protéines
5.2 Analyse des motifs topologiques les plus répandus (motif structural "Clef Grecque", repliement tonneau ab, repliement tonneau b).
Chapitre 6. Stabilité des protéines
6.1 Dénaturation des protéines par méthodes physiques
6.2 Dénaturation des protéines par méthodes chimiques (agents chaotropiques)
6.3 Stabilisation extrinsèque des protéines (co-solvant :glycérol, polyéthylène glycol), acides aminés (arginine), sels (salting OUT et salting IN)
Chapitre 7. Technique d'électrophorèse des protéines
7.1 Principe de la méthode de séparation de biomolécules par électrophorèse
7.2 Electrophorèse sur gel d'agarose
7.3 Electrophorèse sur gel de polyacrylamide en condition native ou dénaturante (gel continu et discontinu)
7.4 Electrophoère capillaire. Principes
7.5 Isoélectrofocalisation
7.6 Electrophorèse bidimensionnelle
Chapitre 8. Introduction aux techniques de purification des protéines
8.1. Technique dosage des protéines (dosage enzymatique, ELISA et dosage de la concentration totale en protéine)
8.2 Tamis moléculaire
8.3 Echangeurs d'ions
8.4 Chromatographie par Interaction Hydrophobe et chromatographie sur phase réverse
8.5 Chromatographie d'affinité
Partim II - Spectrométrie de Masse
Chapitre 1. Historique et base physique de la MS.
Chapitre 2.Massif isotopique, mesure d'une masse exacte d'une molécule biologique, méthodes de fragmentation.
Chapitre 3. Application de la MS pour l'identification de modifications post-traductionnelles (ponts disulfure, phosphorylations, glycosylations).
Acquis d'apprentissage (objectifs d'apprentissage) de l'unité d'enseignement
L'objectif de ce cours est d'acquérir les principes fondamentaux qui sont à la base des propriétés des protéines, tant du point de vue de leurs fonctions que de celui de la biologie structurale. Il donnera une vision des caractéristiques générales des protéines qui sous-tendent la grande diversité des fonctions et de leurs interactions observées dans la nature.
Savoirs et compétences prérequis
Notion de Biochimie générale
Notion de Chimie oragnique et générale
Notion de physique
Activités d'apprentissage prévues et méthodes d'enseignement
Les activités d'apprentissage s'organisent de deux manières différentes:
1) Au terme de chaque chapitre, une séance de 1h est dédiée à des travaux dirigés sur la(les) thématique(s) abordées
Mode d'enseignement (présentiel, à distance, hybride)
Cours donné exclusivement en présentiel
Explications complémentaires:
Il s'agit de cours 20 séances de deux heures de cours en présentiel . Les travaus pratiques sont organisés durant quatre journées complètes au second quadrimestre.
Supports de cours, lectures obligatoires ou recommandées
Les présentations ppt du cours sont accessibles aux étudiants sur le site ecampus.
Modalités d'évaluation et critères
Examen(s) en session
Toutes sessions confondues
- En présentiel
évaluation écrite ( questions ouvertes )
Explications complémentaires:
L'évalaution des connaissances acquises pour le partim "chimie des macromolécules" comprendra:
Six questions ouvertes
Examen écrit. Il est imporant de noter que pour obtenir une note supérieure à 7/20, l'étudiant ne peut pas obtenir une note inférieure ou égale à 7/20 pour d'une part le partim Chimie des Macromolécules et thermodynamique des systèmes biologiques et d'autre part pour le partim dédié à la spectrométrie de masse.
L'examen se déroulera en présentiel.
Stage(s)
Remarques organisationnelles et modifications principales apportées au cours
Contacts
Prof Galleni Moreno - courriel: mgalleni@uliege.be - tel 04/3663549
Prof Quinton Loïc - courriel: Loic.quinton@uliege.be - tel 04/3663679