Duration
40h Th
Number of credits
| Bachelor in biology | 4 crédits |
Lecturer
Coordinator
Language(s) of instruction
French language
Organisation and examination
Teaching in the first semester, review in January
Schedule
Units courses prerequisite and corequisite
Prerequisite or corequisite units are presented within each program
Learning unit contents
Partim I - Chimie des Macromolécules
Chapitre 1. Propriétés et modifications chimiques des acides aminés
1.1 Hydrophobicité des acides aminés
1.2 Modifications chimiques des chaînes latérales des acides aminés - Application biotechnologique
1.3 Modifications post-traductionnelles des acides aminés (pont disulfure, lipidation, acétylation, phosphorylation, glycosylation, hydroxylation, ubiquination, )
Chapitre 2. Introduction aux propriétés optiques des acides aminés (Absorbance, Fluorescence intrinsèque)
2.1 Absorbance et Fluorescence intrinsèque
2.2 Méthode de FRET
Chapitre 3. Analyse de la compostion en acide amine d'une chaîne polypeptidique
3.1 Méthode de dosage des acides aminés
Chapitre 4. Fragmentaion de la chaîne polypeptidique par protéolyse et méthode chimique
4.1 Utilisation de protéase à spectre d'action spécifique et non spécifique
4.2 Méthode chimique de fragmentation de la chaîne polypeptidique
4.3 Méthode de séquençage chimique de la chaîne polypeptidique
Chapitre 5. Strucure secondaire et tertiaire des protéines
5.1 Rappel des caractéristiques des éléments de structure secondaire et tertiaire des protéines
5.2 Analyse des motifs topologiques les plus répandus (motif structural "Clef Grecque", repliement tonneau ab, repliement tonneau b).
Chapitre 6. Stabilité des protéines
6.1 Dénaturation des protéines par méthodes physiques
6.2 Dénaturation des protéines par méthodes chimiques (agents chaotropiques)
6.3 Stabilisation extrinsèque des protéines (co-solvant :glycérol, polyéthylène glycol), acides aminés (arginine), sels (salting OUT et salting IN)
Chapitre 7. Technique d'électrophorèse des protéines
7.1 Principe de la méthode de séparation de biomolécules par électrophorèse
7.2 Electrophorèse sur gel d'agarose
7.3 Electrophorèse sur gel de polyacrylamide en condition native ou dénaturante (gel continu et discontinu)
7.4 Electrophoère capillaire. Principes
7.5 Isoélectrofocalisation
7.6 Electrophorèse bidimensionnelle
Chapitre 8. Introduction aux techniques de purification des protéines
8.1. Technique dosage des protéines (dosage enzymatique, ELISA et dosage de la concentration totale en protéine)
8.2 Tamis moléculaire
8.3 Echangeurs d'ions
8.4 Chromatographie par Interaction Hydrophobe et chromatographie sur phase réverse
8.5 Chromatographie d'affinité
Partim II - Mass Spectrometry
Chapter 1. History and physical basis of mass spectrometry
Chaptre 2. Isotopic pattern, exact mass measurment applied to biomolecules, methods of fragmentation (MS/MS)
Chapter 3. Application of MS for the identification of post-translational modifications (ponts disulfure, phosphorylations, glycosylations).
Learning outcomes of the learning unit
L'objectif de ce cours est d'acquérir les principes fondamentaux qui sont à la base des propriétés des protéines, tant du point de vue de leurs fonctions que de celui de la biologie structurale. Il donnera une vision des caractéristiques générales des protéines qui sous-tendent la grande diversité des fonctions et de leurs interactions observées dans la nature.
Prerequisite knowledge and skills
Notions of general biochemistry
Notions of general and organic chemistry
Notions of physics
Planned learning activities and teaching methods
Les activités d'apprentissage s'organisent de deux manières différentes:
1) Au terme de chaque chapitre, une séance de 1h est dédiée à des travaux dirigés sur la(les) thématique(s) abordées
2) Au second quadrimestre, une semaine de travaux pratiques sont dédiés à la purification d'une protéine (paravalbumine de brochet). Ceci permet de mettre en pratique les notions relatives à la purification des protéines et de leurs propriétés optiques.
Mode of delivery (face to face, distance learning, hybrid learning)
Face-to-face course
Additional information:
Il s'agit de cours 20 séances de deux heures de cours en présentiel. Les travaus pratiques sont organisés durant quatre journées complètes au second quadrimestre.
Recommended or required readings
Les présentations ppt du cours sont accessibles aux étudiants sur le site ecampus.
Exam(s) in session
Any session
- In-person
written exam ( open-ended questions )
Additional information:
L'évalaution des connaissances acquises pour le partim "chimie des macromolécules" comprendra:
Six questions ouvertes
Examen écrit. Il est imporant de noter que pour obtenir une note supérieure à 7/20, l'étudiant ne peut pas obtenir une note inférieure ou égale à 7/20 pour d'une part le partim Chimie des Macromolécules et thermodynamique des systèmes biologiques et d'autre part pour le partim dédié à la spectrométrie de masse.
Work placement(s)
Organisational remarks and main changes to the course
Contacts
Prof Galleni Moreno - courriel: mgalleni@uliege.be - tel 04/3663549
Prof Quinton Loïc - courriel: Loic.quinton@uliege.be - tel 04/3663679