Biochimie des protéines

Durée

16h Th, 8h SEM

Nombre de crédits

Enseignant

Sabine Wislet

Langue(s) de l'unité d'enseignement

Langue française

Organisation et évaluation

Enseignement au deuxième quadrimestre

Horaire

Horaire en ligne

Unités d'enseignement prérequises et corequises

Les unités prérequises ou corequises sont présentées au sein de chaque programme

Contenus de l'unité d'enseignement

Ce cours de biochimie est uniquement consacrée à la biochimie des protéines. Les chapitres de ce cours sont:
1. La chimie et les réactions de base
2. Les acides aminés
3. La biosynthèse et structure des protéines
4. Les modifications post-traductionnelles
5. De la structure à la fonction
6. Les enzymes
7. Contrôle de la fonction protéique
8. Purification et méthodes d'analyse
9. De la protéine à la pathologie
10. De la protéine aux médicaments

Acquis d'apprentissage (objectifs d'apprentissage) de l'unité d'enseignement

Etre capable de :

• Savoir reconnaitre les différents acides aminés sur base de leur formule
• Connaitre la nature des différents acides aminés qui constituent la protéine
• Connaitre le mécanisme de synthèse des protéines avec la formation du lien peptidique
• Connaitre les niveaux de structure d'une protéine (primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire)
• Connaitre les mécanismes de repliement des protéines du point de vue thermodynamique et cinétique
• Connaitre les facteurs influençant le repliement des protéines
• Expliquer les diverses étapes permettant l'épissage des protéines (y compris savoir citer des exemples d'épissage)
• Comparer la protéolyse et l'épissage des protéines (y compris maîtriser des exemples de protéolyse: insuline, chymotrypsine, etc.)
• Définir la glycosylation (rôle, lieu, intérêt, y compris maîtriser des exemples)
• Définir les différents modes de lipidations et illustrer par des exemples
• Définir l'acétylation mode de régulation, rôles biochimiques (y compris maîtriser des exemples: histones)
• Définir la phosphorylation des protéines. Indiquer le(s) résidu(s) sur le(s)quel(s) à lieu la modification. Expliquer son mode de régulation et ses rôles biochimiques et cellulaires.
• Définir l'ubiquitination des protéines. Son procédé. Mono et poly-ubiquitination en terme de rôles biochimiques et cellulaires.
• Donner la définition de la fonction biochimique. Citer les 4 fonctions biochimiques. Pour chacune des fonctions, pouvoir illustrer par des exemples spécifiques, y compris les adaptations structurelles des protéines pour répondre à une fonction donnée.
• Définir les différences entre une fonction biochimique et une fonction cellulaire. Illustrer par des exemples en comparant les deux catégories de fonction.
• Décrire sur le plan structurel (primaire, secondaire, tertiaire) et fonctionnel (quel type de fonction biochimique) la myoglobine, la TATA binding polymerase, EF-TU, le collagène, les protéines Kinase.
• Définir un domaine protéique. Citer des exemples (noms + fonctions)
• Illustrer par des exemples des protéines avec plusieurs fonctions biochimiques
• Définir une enzyme sur le plan structurel et fonctionnel.
• Citer 5 caractéristiques qui définissent le site actif d'une enzyme
• Définir : cinétique enzymatique, Vmax, KM, et Kcat
• Définir un inhibiteur enzymatique. Citer les différents types d'inhibiteurs et connaître leur influence au niveau de la cinétique d'une réaction enzymatique (KM et VMax).
• Concernant la protéase HIV : de quel type de protéase s'agit-il, quels sont les caractéristiques du site actif (liaison et catalytique) et la stratégie développée pour la transformation du substrat en produit ?
• Définir les adaptations structurelles et le mode de fonctionnement du site actif de la chymotrypsine.
• Citer 5 stratégies que peuvent mettre en place les enzymes afin de leur permettre de réaliser la transformation chimique du substrat en conditions adéquates.
• Citer 4 types de protéases et définir pour chacune de ces protéases le principe de transformation du substrat en produit (Nucleophile fort, nombre étapes, etc.).
• Expliquer pourquoi l'isoleucine est considérée comme inhibiteur allostérique.
• Expliquer le mode de régulation de l'activité de la cyclooxygénase en présence de substrat et/ou d'inhibiteur. Citer 2 inhibiteurs de la cyclo-oxygénase.
• Décrire le mécanisme d'adressage des protéines à la membrane plasmique. Pouvoir envisager tous les cas de figure. Faire un schémas de la structure primaire.
• Décrire le mécanisme d'adressage des protéines vers l'appareil de Golgi ou lysosomes, ou le RE, ou la mitochondrie, ou le noyau (lieu de synthèse des protéines, types de peptides signaux et reconnaissance, acteurs du transport, etc.)
• Décrire les étapes d'exocytose constitutive des protéines en commençant par leur synthèse
• Décrire les signaux intrinsèques qui gouvernent leur transport et la localisation des protéines lors des mécanismes d'adressage.
• Expliquer les méthodes d'analyse de la structure primaire des protéines: dégradation d'Edman
• Expliquer les méthodes d'analyse de la structure secondaire des protéines: Dichroïsme circulaire, Chou-Fassman, Ramachandran
• Définir une canalopathie. Spécifier le type de protéine(s) impliquée(s). Donnez des exemples de canalopathie
• Définir une amyloïdose (origine, propagation, mode de fonctionnement). Donner des exemples d'amyloïdose en spécifiant les protéines impliquées et le tissu majoritairement affecté.
• Décrire la structure du collagène. Quelle enzyme est impliquée dans la maladie d'Ehlers-Danlos? 
• Définir la bio-production de protéines recombinantes. Quels sont les hôtes possibles. Citer les avantages et inconvénients de ce mode de production pour chacun des hôtes. Connaitre des exemples spécifiques.
• Expliquer en quoi un peptide peut constituer un agent thérapeutique. Spécifier les catégories de peptides et leur intérêt. 
• De la protéine au médicament: citer des exemples d'inhibiteur enzymatique.  Décrire leur mode de fonctionnement et l'objectif de tels médicaments.
• Définir ce qu'est un biomarqueur protéique. Citer les étapes nécessaires à l'identification de nouveaux biomarqueurs.

Savoirs et compétences prérequis

Pré-requis:

CHIM0310-5: Chimie préparatoire aux sciences biomédicales, Partim I
CHIM9311-1: Chimie préparatoire aux sciences biomédicales, Partim II
BIOL0847-2: Biologie générale préparatoire aux sciences biomédicales, Partim I
BIOL0848-2: Biologie générale préparatoire aux sciences biomédicales, Partim II
 
Co-requis: 
 
BIOC0320-6: Biochimie générale

Activités d'apprentissage prévues et méthodes d'enseignement

Le cours théorique sera donné en mode hybride:
(1) Les chapitres seront d'abord présentés en ligne sous forme de capsules vidéos 
(2) Des sessions interactives (WOOCLAP, par exemple) en présentiel seront organisées afin de reprendre l'ensemble des points théoriques sous forme de questions/réponses 
Certaines thématiques (Chapitre 8 - 9 - 10) seront abordées sous forme de présentations par l'étudiant. 

Mode d'enseignement (présentiel, à distance, hybride)

Combinaison d'activités d'apprentissage en présentiel et en distanciel


Explications complémentaires:

Cours théorique en ligne (6h capsules vidéos + 4h tests d'entrainement)

Cours théorique en présentiel (5h)

• Résumé des points principaux de théorie
• Réponses aux questions des étudiants sur les vidéos et les tests
• Exemples et exercices complémentaires

• Séances de coaching (2 x 30')
• Présentiel obligatoire (8h)

Lectures recommandées ou obligatoires et notes de cours

Les PowerPoints ainsi que les cours en ligne seront mis à disposition des étudiants au fur et à mesure de l'avancement du cours

Modalités d'évaluation et critères

Examen(s) en session

Toutes sessions confondues

- En présentiel

évaluation écrite ( QCM, questions ouvertes )

Autre : présentation thématique des étudiants


Explications complémentaires:

Première session:

EXAMEN ECRIT: 80 % de la note globale, pour un examen écrit portant sur la matière du cours théorique et sur des concepts vus au travers des cours théoriques suivant le programme général des études et se basant sur les acquis d'apprentissage. Examen de 2 heures comprennant des questions ouvertes (50 points) et des questions VRAI/FAUX (30 points). 

PRESENTATION ORALE: 20 % de la note globale, sur base de thématiques distribuées par l'enseignant, les étudiants devront, par groupe de 2-3 (en fonction du nombre d'étudiant au total), effectuer une présentation de 15 minutes. L'évaluation portera sur la clareté de la présentation, la pertinance des informations, le respect des consignes des thématiques préalablement distribuées aux étudiants en vue de la préparation de leur présentation.  

Seconde session:

Seul l'examen ecrit tel que décrit ci-dessus sera pris en compte dans la note de seconde session

Stage(s)

Remarques organisationnelles et modifications principales apportées au cours

Contacts

Enseignant:

S Wislet, Professeur associé, Agrégé de Faculté, Rang C en Physiologie et Biochimie

s.wislet@uliege.be

Association d'un ou plusieurs MOOCs